1.4. ГИДРОФОБНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Вода является матрицей жизни. Большинство биологических структур формируется в водном окружении, и это создает определенный термодинамический фон для этих процессов. Правило: подобное растворимо в подобном справедливо и при формировании структур белков, нуклеиновых кислот, биомембран.

Белки состоят из аминокислотных остатков, несущих гидрофобные и гидрофильные боковые радикалы. При укладке полипептидной цепи в глобулярную третичную структуру важную роль играют взаимодействия боковых радикалов с водой. Гидрофильные остатки гидратируются и имеют тенденцию остаться на поверхности глобулы, а гидрофобные не связывают молекулы воды, и поэтому образуют внутреннее ядро глобулы. Таким образом, в общих чертах структура глобулы может быть охарактеризована так: гидрофобное ядро и гидрофильная оболочка. Это, конечно, не значит, что на поверхности белковой глобулы вообще нет ни одного гидрофобного аминокислотного остатка. Закономерность состоит в том, что число таких остатков на поверхности минимально. Если на поверхности белковой глобулы слишком много гидрофобных остатков (более 30%), то появляется тенденция к агрегации белковых молекул в комплексы. Они как бы слипаются гидрофобными областями, в результате чего площадь поверхности соприкосновения гидрофобных радикалов с водой уменьшается. Этот физический принцип лежит в основе образования четвертичной структуры многих белков.

Формирование структуры двойной спирали ДНК также происходит под влиянием гидрофобных взаимодействий. Спираль закручена таким образом, что гидрофобные остатки азотистых оснований оказываются внутри спирали, где их контакт с водой ограничен, а гидрофильный сахаро – фосфатный остов оказывается на поверхности.

Наконец, структура биомембран такова, что гидрофильные части липидных молекул находятся на поверхности мембраны, а их гидрофобные "хвосты" образуют внутреннюю область. Взаимодействие белков с мембранами определяется соотношением в них гидрофобных и гидрофильных остатков и их расположением на поверхности белковой молекулы. Чем больше в белке гидрофобных аминокислотных остатков, тем глубже он погружается в мембрану.

Интегральные белки мембран обладают большей гидрофобностью, чем поверхностные. Для предсказания поведения мембранных белков была сконструирована специальная функция:

где

- изменение свободной энергии при переносе аминокислотного остатка из водной среды в липидную

- число полярных аминокислотных остатков - того сорта в данном белке

- число неполярных аминокислотных остатков - того сорта в данном белке

Чем больше значение , тем лучше белок встраивается в липидную матрицу мембраны. Процессы, ведущие к ограничению площади контакта гидрофобных радикалов с водой, получили название гидрофобных взаимодействий.